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摘要:
目的:利用大肠杆菌表达人CT抗原NY-ESO-1,对表达产物进行Western印迹鉴定和纯化,为今后利用其进行肿瘤疫苗的研究奠定基础.方法:通过全基因拼接获得NY-ESO-1基因,构建重组表达载体NY-ESO-1-pET28a(+),在大肠杆菌BL21(DE3)中利用IPTG诱导获得表达,利用单克隆抗体进行Western印迹鉴定,通过Ni柱亲和纯化获得纯化蛋白.结果与结论:拼接的NY-ESO-1全基因经测序证明与GenBank中人的NY-ESO-l全基因完全相符;构建的原核表达载体NY-ESO-1-pET28a(+)可稳定地可溶性表达NY-ESO-1蛋白;经Ni柱亲和纯化获得较好的纯化结果;利用鼠抗人单克隆抗体对表达的蛋白进行验证,结果显示阳性.本研究成功利用原核表达系统实现了对CT抗原NY-ESO-1的可溶性表达.
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文献信息
篇名 CT抗原NY-ESO-1基因克隆、表达及纯化
来源期刊 军事医学科学院院刊 学科 医学
关键词 NY-ESO-1 克隆与表达 亲和纯化 Western印迹
年,卷(期) 2007,(2) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 122-125
页数 4页 分类号 R730.3|Q786
字数 3760字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1674-9960.2007.02.006
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 郑玉玲 军事医学科学院微生物流行病研究所病原微生物生物安全国家重点实验室 33 110 6.0 9.0
2 姜永强 军事医学科学院微生物流行病研究所病原微生物生物安全国家重点实验室 44 201 7.0 11.0
3 江华 军事医学科学院微生物流行病研究所病原微生物生物安全国家重点实验室 7 10 2.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
NY-ESO-1
克隆与表达
亲和纯化
Western印迹
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
军事医学
月刊
1674-9960
11-5950/R
大16开
北京太平路27号
82-757
1956
chi
出版文献量(篇)
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15987
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