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摘要:
目的将已构建好的重组表达质粒pET28a+-sCD40L进行优化条件表达,并将其目的蛋白纯化,对目的蛋白进行初步的活性分析.方法利用已构建好的重组表达质粒pET28a+-sCD40L进行目的蛋白的表达,优化表达的条件,利用Western-blot鉴定目的蛋白,在最适条件下进行目的蛋白的表达,利用Ni2+-NTA柱纯化目的蛋白,MTT法检测重组蛋白对人外周血淋巴细胞增殖活性的影响.结果利用 Ni2+-NTA柱将目的蛋白进行了分离纯化,且纯化的重组蛋白具有刺激人外周血淋巴细胞的增殖.结论成功优化了重组表达质粒pET28a+-sCD40L的表达条件,生物学活性的初步分析显示Ni2+-NTA柱纯化的重组蛋白具有刺激人外周血淋巴细胞增殖活性.
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内容分析
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文献信息
篇名 人可溶性CD40L表达及其生物学活性初步分析
来源期刊 重庆医学 学科 生物学
关键词 CD40L 原核表达 蛋白分离纯化
年,卷(期) 2007,(20) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 2084-2085,插1-插2
页数 4页 分类号 Q503|Q756
字数 3285字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1671-8348.2007.20.028
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 何凤田 第三军医大学基础部生物化学与分子生物学教研室 127 592 12.0 15.0
2 彭家和 第三军医大学基础部生物化学与分子生物学教研室 53 329 10.0 15.0
3 江渝 第三军医大学基础部生物化学与分子生物学教研室 42 305 10.0 15.0
4 赵振国 第三军医大学基础部生物化学与分子生物学教研室 2 6 1.0 2.0
5 甘淋 第三军医大学基础部生物化学与分子生物学教研室 5 6 1.0 2.0
6 鲁立 第三军医大学基础部生物化学与分子生物学教研室 5 6 1.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
CD40L
原核表达
蛋白分离纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
重庆医学
半月刊
1671-8348
50-1097/R
大16开
重庆市渝北区宝环路420号
78-27
1972
chi
出版文献量(篇)
30732
总下载数(次)
32
总被引数(次)
193615
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