Pyrococcus furiosus小分子热休克蛋白Pfu-sHSP的克隆达和纯化

• 作者: 张志燕 褚仲梅 谭小力 陈华友
• 来源期刊: 信阳师范学院学报(自然科学版)
• 学科: 生物学
• 关键词: 小分子热休克蛋白 Pyrococcus furosus 分子伴侣
• 年，卷（期）: 2009,（1）
• 所属期刊栏目: 基础理论研究
• 页码范围: 71-73
• 页数: 3页
• 分类号: Q556
• 字数: 1840字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1003-0972.2009.01.019

摘要

用PCR扩增嗜高温菌Pyrococctu furiosus的小分子热休克蛋白基因后,克隆于质粒pT7473中.该小分子热休克蛋白Pfu-sHSP含有较多的稀有密码子,在大肠杆菌BL21(DE),几乎无表达,而在带有大肠杆菌稀有密码子AGA(arg)AGG(arg),AUA(ile)和CUA(leu)的BL21-Codonplus(DE)3-RIL中能大量表迭.大量表达Pfu-sHSP蛋白的细胞用超声波破碎后,离心沉淀用85℃水浴20 min,再离心,上清液再以Q Sepha-rose Fast Flow阴离子交换和S-200凝胶过滤层析进一步纯化,可以得到90%以上的蛋白.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	谭小力	江苏大学生命科学研究院	29	190	8.0	12.0
2	陈华友	江苏大学生命科学研究院	11	535	7.0	11.0
4	张志燕	江苏大学生命科学研究院	17	156	8.0	12.0
7	褚仲梅	中国科学院上海生命科学研究院	1	0	0.0	0.0