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摘要:
目的 在大肠埃希菌中克隆、表达解脲脲原体种特异性抗原(MB)蛋白并纯化出重组蛋白.方法 利用Gateway系统将MBA蛋白5'端保守性序列克隆到表达载体pDEST17上,并通过载体自身所带6×His标签,利用Ni-NTA纯化出相应的重组蛋白.结果 MB蛋白5'端414bp的保守序列成功地克隆到pDET17载体上并且表达出相应大小的目的 蛋白.通过Ni-NAT纯化出重组表达的MB蛋白,其纯度达到93%,浓度为0.6mg/ml.结论 解脲脲原体的MB蛋白的体外表达,为下一步制备相应抗体从而建立解脲脲原体的血清学检测方法打下基础.
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文献信息
篇名 解脲脲原体MB蛋白在大肠埃希菌中的表达与纯化
来源期刊 现代检验医学杂志 学科 医学
关键词 MB蛋白 解脲脲原体 表达 纯化
年,卷(期) 2009,(2) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 21-23
页数 3页 分类号 R378.21|Q781
字数 2332字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1671-7414.2009.02.009
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 吴均竹 郧阳医学院附属太和医院检验科 11 52 4.0 7.0
2 李蓓 郧阳医学院微生物教研室 7 15 3.0 3.0
3 孙竞 郧阳医学院附属太和医院检验科 8 39 4.0 6.0
4 吴鹏 郧阳医学院附属太和医院检验科 6 17 2.0 4.0
5 刘靖晶 郧阳医学院附属太和医院检验科 5 8 2.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
MB蛋白
解脲脲原体
表达
纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
现代检验医学杂志
双月刊
1671-7414
61-1398/R
大16开
西安市友谊西路256号陕西省人民医院内
52-116
1986
chi
出版文献量(篇)
6791
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18
总被引数(次)
21095
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