受磷蛋白的空间结构及其分子动力学模拟

• 作者: 巩克 李亦学 汤孛 王靖方 魏冬青
• 来源期刊: 科学通报
• 关键词: 受磷蛋白 空间结构 磷酸化 单点突变 螺旋结构 分子动力学模拟
• 年，卷（期）: 2010,（9）
• 所属期刊栏目: 论文
• 页码范围: 773-778
• 页数: 6页
• 语种: 中文
• DOI: 10.1007/s11434-009-0700-7

摘要

受磷蛋白通过可逆的磷酸化来调控肌浆网钙泵活性,它在生物体中的空间结构一直是一个受关注的焦点.本文通过总结受磷蛋白空间结构的研究进展,利用分子动力学方法对其空间结构进行了系统的模拟和研究.我们将核磁共振所得到的风铃草结构单链的前22个残基取出,并且分别保持原始结构;而对第16位进行磷酸化,第9位进行单点突变,从而得到3个不同的肽段.通过在水环境中进行10 ns的分子动力学模拟,我们发现原始结构的第3～15个残基很好地保持了螺旋结构,而第16位残基的磷酸化和第9位残基的突变会减少周围残基呈现螺旋状态的几率,这与一些具体实验中的结论一致.这一变化也可能是降低受磷蛋白对肌浆网钙泵活性抑制作用的原因.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	魏冬青		22	74	5.0	7.0
2	李亦学		6	50	2.0	6.0
3	汤孛		1	0	0.0	0.0
4	巩克		1	0	0.0	0.0
5	王靖方		4	30	2.0	4.0