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摘要:
将大肠杆菌不耐热性肠毒素B亚单位(LTB)基因eltb克隆到表达载体pET-28a中,转化大肠杆菌BL21/DE3/plyss.采用SDS-PAGE和Western blot分析,结果表明,在大肠杆菌中高效表达了LTB蛋白,其产量约为细菌总蛋白的20%,GM1-ELISA方法鉴定目的重组蛋白可与GM1结合,具有潜在的佐剂活性;由纯化的重组蛋白免疫小鼠制备的抗血清效价为1∶16000,并且可以特异性识别天然毒素.结果表明,所表达的LTB有良好的抗原性和佐剂活性,制备的抗血清具有良好的免疫活性,为下一步以LTB作为佐剂的黏膜疫苗研究提供基础材料.
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大肠杆菌
不耐热肠毒素
突变体
融合蛋白
表达
纯化
大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位在干酪乳杆菌中的分泌表达
不耐热肠毒素B亚单位
干酪乳杆菌
分泌表达
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位在大肠杆菌中的表达及其特性研究
来源期刊 东北农业大学学报 学科 农学
关键词 LTB 表达 活性
年,卷(期) 2010,(6) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 109-112
页数 分类号 S852.612|Q503
字数 3118字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-9369.2010.06.021
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李一经 东北农业大学动物医学学院 219 1679 20.0 27.0
2 唐丽杰 东北农业大学动物医学学院 90 615 13.0 20.0
3 葛俊伟 东北农业大学动物医学学院 74 425 11.0 17.0
4 乔薪瑗 东北农业大学动物医学学院 54 297 9.0 14.0
5 姜艳平 东北农业大学动物医学学院 51 283 10.0 15.0
6 杨敏 东北农业大学动物医学学院 1 9 1.0 1.0
7 哈卓 东北农业大学动物医学学院 2 16 2.0 2.0
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