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摘要:
[目的]表达和纯化牛阴离子交换蛋白1(AE1)和生电碳酸氢钠协同转运蛋白(NBCe1)的亲水结构域.[方法]根据AE1和NBCe1的亲水结构域设计引物,通过PCR扩增牛AE1和NBCe1的亲水结构域,通过原核表达系统,以E. coli BL21(DE3)为表达宿主,经IPTG诱导,表达重组的牛AE1和NBCe1的亲水结构域融合蛋白,并采用金属螯合层析法对目的蛋白进行纯化.15% SDS-PAGE分析目的蛋白的表达、分布和纯度.[结果] PCR扩增了牛AE1和NBCe1的亲水结构域;IPTG诱导后,成功的表达了目的蛋白;目的蛋白主要存在大肠杆菌的胞浆中,可以被较好的纯化.[结论]牛AE1和NBCe1的亲水结构域蛋白的表达为制备抗体和研究膜载体蛋白的调节机理提供了条件.
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文献信息
篇名 牛阴离子交换蛋白1和生电碳酸氢钠协同转运蛋白亲水结构域的克隆·表达和纯化
来源期刊 安徽农业科学 学科 农学
关键词 阴离子交换蛋白1 生电碳酸氢钠协同转运蛋白 克隆 表达 纯化
年,卷(期) 2010,(1) 所属期刊栏目 农业生物技术
研究方向 页码范围 510-512,543
页数 4页 分类号 S188
字数 3346字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.0517-6611.2010.01.036
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 田伟 南京市师范大学生命科学学院 1 0 0.0 0.0
2 余多慰 南京市师范大学生命科学学院 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
阴离子交换蛋白1
生电碳酸氢钠协同转运蛋白
克隆
表达
纯化
研究起点
研究来源
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引文网络交叉学科
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期刊影响力
安徽农业科学
半月刊
0517-6611
34-1076/S
大16开
安徽省合肥市农科南路40号
26-20
1961
chi
出版文献量(篇)
78281
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