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摘要:
以大肠杆菌基因组DNA为模板,设计引物扩增得到天冬氨酸酶基因,将其重组于胞内融合表达型T载体中,重组质粒转化表达宿主大肠杆菌BL21(DE3).SDS-PAGE分析表明,工程菌经IPTG诱导,表达大量表观分子量约75 kD的融合蛋白.经试验,工程菌细胞具有较高的天冬氨酸酶活性,融合形式的酶最适温度37℃,最适pH8.5,融合伴侣DsbA的存在对酶活没有影响.
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文献信息
篇名 天冬氨酸酶E.coli融合表达研究
来源期刊 氨基酸和生物资源 学科 生物学
关键词 天冬氨酸酶 融合蛋白 DsbA 表达
年,卷(期) 2012,(1) 所属期刊栏目 生物技术及制品
研究方向 页码范围 13-15,20
页数 分类号 Q78
字数 2123字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1006-8376.2012.01.004
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 林陈水 浙江工业大学药学院 32 132 7.0 9.0
2 黎小军 新余学院医学与生命科学学院 20 62 5.0 6.0
3 杨丹燕 浙江工业大学药学院 3 16 2.0 3.0
4 任慧颖 浙江工业大学药学院 1 2 1.0 1.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
天冬氨酸酶
融合蛋白
DsbA
表达
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物资源
双月刊
1006-8376
42-1886/Q
大16开
武汉大学出版大楼604室(武汉市武昌咯珈山)
38-309
1975
chi
出版文献量(篇)
1715
总下载数(次)
12
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