人源抗菌肽LL -37的原核表达及活性鉴定

• 作者: 丁静 卢雪梅 朱家勇 李小波 梅寒芳 沈娟 金小宝
• 来源期刊: 生物技术
• 学科: 物理学
• 关键词: 人源抗菌肽LL -37 生物信息学分析 原核表达 低温诱导 抑菌活性
• 年，卷（期）: 2012,（1）
• 所属期刊栏目: 论著
• 页码范围: 18-22
• 分类号: O786
• 字数: 4104字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1004-311X.2012.01.006

摘要

目的:实现大肠杆菌高效可溶表达人源抗菌肽LL - 37.方法:LL-37基因克隆至原核载体pET32a,于大肠杆菌BL21(DE3)中诱导表达.运用相关生物信息学软件分析重组蛋白Trx - LL - 37的理化性质、亲/疏水性、蛋白质二级结构及其可溶表达概率.实验还考察了不同诱导温度对重组蛋白可溶表达比例的影响.结果:生物信息学分析显示,Trx -LL- 37分子量21.5kD,理论等电点6.3,物理性质稳定,二级结构简单,具有可溶表达倾向.重组蛋白最佳诱导温度为17℃,与37℃相比,可溶表达比例由37.2％提高至50.2％,并且总表达量也提高了5％左右.抑菌结果显示纯化产物对多种常见细菌的生长具有抑制作用.结论:可采用融合方式通过原核系统高效可溶表达LL -37,为LL -37的功能研究打下基础.