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摘要:
维生素D3羟基化酶(Vdh)作为细胞色素酶P450s(CYP)蛋白家族成员,催化VD3形成有生物活性的1α,25 (OH)2VD3.但是,由于VD3并不是Vdh的天然底物,Vdh羟基化活性较低.采用定向构建Vdh重组质粒的方法对Vdh催化活性位点给予优化,从而提高其羟基化能力.就目前对Vdh的结构特性和定向研究进行综述.
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文献信息
篇名 VD3羟基化酶的定向研究进展
来源期刊 生物技术通报 学科
关键词 Vdh异源表达 氧化还原蛋白 定向突变 25(OH)VD31α,25(OH)2VD3
年,卷(期) 2014,(1) 所属期刊栏目 综述与专论
研究方向 页码范围 27-31
页数 分类号
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 陆群 西南交通大学生命科学与工程学院 46 154 7.0 10.0
2 刘苗 西南交通大学生命科学与工程学院 4 5 1.0 2.0
3 汪永辉 西南交通大学生命科学与工程学院 2 3 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
Vdh异源表达
氧化还原蛋白
定向突变
25(OH)VD31α,25(OH)2VD3
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通报
月刊
1002-5464
11-2396/Q
大16开
北京海淀区中关村南大街12号
18-92
1985
chi
出版文献量(篇)
7180
总下载数(次)
42
总被引数(次)
53964
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