微病毒phiCPAR39衣壳Vpl蛋白生物多态性及表位研究

• 作者: 于旺 卢桂玲 姚卫锋 宋蒙蒙 李士颖 谢艳秋
• 来源期刊: 武警后勤学院学报（医学版）
• 学科: 医学
• 关键词: 微病毒 蛋白结构 信息 宿主嗜性
• 年，卷（期）: 2014,（4）
• 所属期刊栏目: 论著
• 页码范围: 281-283,封2
• 页数: 4页
• 分类号: R374
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.2095-3720.2014.4.002

摘要

[目的]分析衣原体微病毒phiCPAR39 Vpl蛋白的亚结构,揭示其在衣原体病毒研究中的价值.[方法]以phiCPAR39Vpl氨基酸序列为基础,采用Gamier-Robson法、Chou-Fasman法和Karplus-Schulz法分析二级结构；按Kyte-Doolittle法、Hopp-Woods法、Emini法和Jameson-Wolf法分析蛋白的抗原表位.ProteinBlast多序列比对分析蛋白序列多态性.[结果]phiCPAR39Vpl蛋白序列保守度高,有以β折叠为主的亚三级结构,全序列形成多个抗原位点,预测其N端1～10,103～109,158～166,190～197,252～260,273～285,310～316,333～341,359～367,414～420,466～476,511～516为优势抗原位点.[结论]phiCPAR39 Vpl蛋白结构复杂,抗原位点繁多而利于重组挑选.