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摘要:
前期的研究发现Cdc20介导Sp100通过泛素-蛋白酶体途径降解,Sp100中的D-box在底物识别过程中具有重要作用.尽管在PML和DAXX中都存在典型的D-box序列,但是这两种蛋白都不能被Cdc20所识别.本研究中,我们构建了一系列含Dbox的Sp100截断体来探讨Cdc20底物识别的必要序列.研究发现GFP-Sp100(152-182)截断体包含D-box但是不能被APC/C-Cdc20降解.GFP-Sp100(151K→G)突变潜在泛素结合位点后,Sp100降解显著受到抑制.远离D-box的潜在泛素化位点(217K,219K,225K)破坏后对Sp100降解没有影响.我们的结果表明,Sp100蛋白中D-box附近泛素化位点(151K)在Cdc20介导的蛋白降解中是必要的.
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泛素
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靶向泛素化降解蛋白质技术的应用
泛素-蛋白酶体途径
蛋白质降解
泛素化
泛素连接酶
基因沉默
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蛋白-蛋白相互作用
TRB3
SIAH1
泛素-蛋白酶体途径
内容分析
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文献信息
篇名 D-box附近泛素化位点突变对Cdc20介导的Sp100蛋白降解的影响
来源期刊 复旦学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 Cdc20 泛素结合位点 Sp100 截断体
年,卷(期) 2015,(1) 所属期刊栏目 生命科学
研究方向 页码范围 22-27,34
页数 分类号 Q291
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 陈金中 复旦大学生命科学学院遗传学研究所 20 29 3.0 4.0
2 薛京伦 复旦大学生命科学学院遗传学研究所 51 228 8.0 13.0
3 阮婕 复旦大学生命科学学院遗传学研究所 2 1 1.0 1.0
4 王然 复旦大学生命科学学院遗传学研究所 3 1 1.0 1.0
5 李一忱 复旦大学生命科学学院遗传学研究所 2 6 1.0 2.0
6 沈琦 复旦大学生命科学学院遗传学研究所 4 22 1.0 4.0
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期刊影响力
复旦学报(自然科学版)
双月刊
0427-7104
31-1330/N
16开
上海市邯郸路220号
4-193
1955
chi
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