胰岛淀粉样多肽的分子结构、毒性及其抑制因素

• 作者: 张楠 张炜 邢媛
• 来源期刊: 神经药理学报
• 学科: 医学
• 关键词: 人胰岛淀粉样多肽 2型糖尿病 分子结构 细胞毒性
• 年，卷（期）: 2016,（4）
• 所属期刊栏目: 综述
• 页码范围: 50-64
• 页数: 15页
• 分类号: R
• 字数: 10417字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.2095-1396.2016.04.008

摘要

人胰岛淀粉样多肽(human amylin,hAmylin)是2型糖尿病患者胰岛中淀粉样蛋白沉积的主要成分,是由37个氨基酸组成的多肽.生理状态下,hAmylin与胰岛素共同产生并储存于胰岛β细胞,按1:100的比例共同分泌,且促进胰岛素分泌的因素亦均可促进hAmylin分泌.hAmylin的单体结构未折叠,呈不稳定状态.与β淀粉样蛋白(amyloidβpeptide,Aβ)一样,hAmylin的细胞毒性与其单体状态不稳定,易发生聚集,形成寡聚物及纤维结构的特性有关.hAmylin的聚集会对细胞造成不可逆的损伤.该文重点综述了hAmylin的结构、聚集与脂质膜的相互作用、毒性及其毒性抑制剂的最新研究进展.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张楠	河北医科大学中西医结合研究所	58	139	6.0	8.0
2	张炜	河北医科大学中西医结合研究所	11	15	3.0	3.0
3	邢媛	河北医科大学中西医结合研究所	2	2	1.0	1.0