β-arrestin1/2抑制SphK1蛋白质表达研究

• 作者: 刘永健 卞金俊 吴跃军 殷武 花金宝 陈妍
• 来源期刊: 南京大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: β-arrestin1/2 神经鞘氨醇激酶1(SphK1) 泛素化 蛋白质降解
• 年，卷（期）: 2017,（6）
• 所属期刊栏目: 人工智能:从知识发现到机器学习
• 页码范围: 1203-1211
• 页数: 9页
• 分类号: Q5-33
• 字数: 4801字
• 语种: 中文
• DOI: 10.13232/j.cnki.jnju.2017.06.023

摘要

神经鞘氨醇激酶1(SphK1)在鞘脂类代谢中起关键作用.研究表明,SphK1在肝癌等多种肿瘤细胞中过度表达,促进肿瘤细胞生长与转移,而阻断 SphK1促进肿瘤细胞凋亡.因此,SphK1可以作为肝癌治疗的潜在靶点,但到目前为止,SphK1蛋白质降解调控机制并不清楚.采用 Western blot、RT-PCR 和 siRNA 干扰等方法研究SphK1蛋白质降解机制,发现β-arrestin1/2可能通过泛素化途径促进 SphK1蛋白质降解.蛋白酶体抑制剂 MG132能明显上调外源性和内源性 SphK1蛋白水平,过表达β-arrestin1/2显著下调人源胚胎肾细胞 HEK293T细胞和人肝癌细胞 HepG2细胞中SphK1蛋白水平,且呈剂量依赖性,MG132可以缓解β-arrestin1/2对SphK1的降解作用;β-arrestin1/2干扰片段处理后,HEK293与 HepG2细胞内内源性 SphK1蛋白表达显著升高.证明β-arrestin1/2可以通过蛋白质泛素化方式促进 SphK1降解,这为设计 SphK1特异性抑制剂提供理论依据.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	吴跃军	江苏省中医院检验科	16	44	5.0	6.0
2	殷武	南京大学生命科学学院	12	235	6.0	12.0
3	陈妍		12	45	5.0	6.0
5	卞金俊	第二军医大学长海医院麻醉与重症医学科	20	146	5.0	11.0
6	刘永健		1	0	0.0	0.0
10	花金宝		1	0	0.0	0.0