α-螺旋多肽构象锁定成核策略

• 作者: 刘泰容 吴也 廖洪利 莫金秋
• 来源期刊: 国际药学研究杂志
• 学科: 化学
• 关键词: 蛋白质-蛋白质相互作用 α-螺旋 构象锁定 成核 药物设计
• 年，卷（期）: 2017,（9）
• 所属期刊栏目: 综述
• 页码范围: 860-866
• 页数: 7页
• 分类号: O629.7|R914.2
• 字数: 4077字
• 语种: 中文
• DOI: 10.13220/j.cnki.jipr.2017.09.007

摘要

蛋白质-蛋白质相互作用(PPI)界面较大且相对平坦,通常被认为是无成药性的靶点.生命进程中许多重要的PPI都是通过α-螺旋介导,因此α-螺旋结构的表位模拟物能很好地作用该界面.然而多肽自身构象易变且不稳定,导致其应用受限.Arora等使用成核和交联等策略对α-螺旋多肽进行构象锁定并提升其稳定性和细胞入膜性,使其能靶向胞内PPI界面.目前,多肽构象锁定策略得到了很大发展,已成为多肽领域研究的热点方向.本文综述了近年来α-螺旋多肽的构象锁定成核策略、应用及发展趋势,以期为基于PPI为靶点的药物设计提供理论依据.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	廖洪利	成都医学院药学院药化教研室	40	226	9.0	14.0
2	吴也	成都医学院药学院药化教研室	8	10	2.0	3.0
3	莫金秋	成都医学院药学院药化教研室	6	2	1.0	1.0
4	刘泰容	成都医学院药学院药化教研室	4	0	0.0	0.0