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摘要:
为了研究E3连接酶AtTR1和非生物胁迫应答的相关蛋白AtCPK28、AtCPK32之间关系,本文构建原核表达载体pET28a-AtCPK28和pET28a-AtCPK32,并在大肠杆菌中表达了AtTR1、AtCPK28和AtCPK32重组蛋白,利用亲和层析纯化相应融合蛋白.将AtCPK28和AtCPK32蛋白分别加入含有ATP、泛素、E1、E2和AtTR1的体外泛素反应体系中,western blot检测到AtCPK28和AtCPK32有多聚泛素化条带,说明AtTR1在体外能多泛素化修饰AtCPK28和AtCPK32.结果表明AtCPK28和AtCPK32可能是AtTR1调控植物抗逆信号中的下游靶蛋白.
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文献信息
篇名 拟南芥AtTR1对AtCPK28和AtCPK32的体外泛素化修饰研究
来源期刊 四川大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 拟南芥 AtTR1 AtCPK28 AtCPK32 泛素化
年,卷(期) 2017,(3) 所属期刊栏目 生物学
研究方向 页码范围 617-622
页数 6页 分类号 Q946.1
字数 4264字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.0490-6756.2017.03.032
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 樊莉娟 四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育部重点实验室 3 3 1.0 1.0
2 陈彩丽 四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育部重点实验室 2 3 1.0 1.0
3 朱旭辉 四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育部重点实验室 3 5 2.0 2.0
4 黄奎 四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育部重点实验室 2 3 1.0 1.0
5 姚润东 四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育部重点实验室 2 3 1.0 1.0
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研究主题发展历程
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AtCPK32
泛素化
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
四川大学学报(自然科学版)
双月刊
0490-6756
51-1595/N
大16开
成都市九眼桥望江路29号
62-127
1955
chi
出版文献量(篇)
5772
总下载数(次)
10
总被引数(次)
25503
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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