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摘要:
为了获得纯化的SnRK1.1与FD蛋白,分析蛋白激酶SnRK1.1是否能够磷酸化开花调控途径中的转录因子FD,成功克隆了1 608 bp的SnRK1.1基因以及858 bp的FD与FD-T282A基因,分别与PGEX-4T-3载体连接,获得原核表达载体GST-SnRK1.1、GST-FD和GST-FD-T282A,并分别转化大肠杆菌BL21菌株;SDS-PAGE电泳和考马斯亮蓝染色(CBB)表明,0.5 mmol/L IPTG能够成功诱导出GST-SnRK1.1、GST-FD和GST-FD-T282A蛋白.利用GST纯化介质纯化获得了84 kDa的GST-SnRK1.1蛋白以及58 kDa的GST-FD与GST-FD-T282A融合蛋白;利用体外磷酸化体系证实SnRK1.1能够磷酸化FD,不能磷酸化突变的FD-T282A.研究结果为进一步解析SnRK1.1通过磷酸化转录因子FD参与开花途径调控的机制奠定了良好的基础.
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篇名 拟南芥蛋白激酶SnRK1.1对转录因子FD的磷酸化分析
来源期刊 华北农学报 学科 生物学
关键词 SnRK1.1 FD 蛋白激酶 转录因子 磷酸化
年,卷(期) 2017,(4) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 37-41
页数 5页 分类号 Q71|Q78
字数 3636字 语种 中文
DOI 10.7668/hbnxb.2017.04.006
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 袁敏 华北理工大学生命科学学院基因组学与计算生物学研究中心 6 7 2.0 2.0
2 葛伟娜 华北理工大学生命科学学院基因组学与计算生物学研究中心 7 15 2.0 3.0
3 王莉 华北理工大学生命科学学院基因组学与计算生物学研究中心 8 12 2.0 3.0
4 张岚 华北理工大学生命科学学院基因组学与计算生物学研究中心 16 31 4.0 5.0
5 张家琦 华北理工大学生命科学学院基因组学与计算生物学研究中心 4 13 2.0 3.0
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节点文献
SnRK1.1
FD
蛋白激酶
转录因子
磷酸化
研究起点
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研究分支
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
华北农学报
双月刊
1000-7091
13-1101/S
大16开
石家庄市和平西路598号
18-10
1986
chi
出版文献量(篇)
6276
总下载数(次)
4
总被引数(次)
88357
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