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摘要:
目的:通过优化人表皮生长因子(hEGF)基因序列,利用大肠杆菌大量表达重组hEGF(rhEGF)包涵体,经过包涵体纯化复性获得高活性的rhEGF.方法:采用全基因合成优化后的序列,克隆至pET-30a表达载体中,转化大肠杆菌BL21(DE3),经IPTG诱导表达,将rhEGF包涵体用尿素溶解后过Ni柱纯化并稀释复性,根据药典对得到的rhEGF进行纯度及活性测定.结果:构建了rhEGF的表达载体pET-30a-rhEGF,表达出的蛋白主要存在于包涵体中,相对分子质量为6.5×103,包涵体经过纯化复性后获得的rhEGF纯度可达92.8%,生物活性约4.94×107 IU/mg.结论:得到了具有较高活性的rhEGF.
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内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 重组人表皮生长因子包涵体的表达、纯化及复性
来源期刊 生物技术通讯 学科 生物学
关键词 重组人表皮生长因子 包涵体 生物活性
年,卷(期) 2018,(6) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 743-747
页数 5页 分类号 Q78
字数 3184字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2018.06.004
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 冷晓燕 2 1 1.0 1.0
2 段云飞 2 1 1.0 1.0
3 徐燕 2 1 1.0 1.0
4 王强 1 1 1.0 1.0
5 张超 1 1 1.0 1.0
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重组人表皮生长因子
包涵体
生物活性
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期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
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22
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25083
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