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H5N1甲型流感病毒H5血凝素蛋白的分子特征分析
H5N1甲型流感病毒H5血凝素蛋白的分子特征分析
作者:
乔乔
刘金辉
熊红叶
谭福燕
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
H5N1甲型流感病毒
H5血凝素蛋白
生物信息学
分子特征
摘要:
目的 通过比较不同来源的 H5N1甲型流感病毒 H5血凝素蛋白生物信息学,分析 H5N1甲型流感病毒H5血凝素蛋白的分子特征.方法 从Gene Bank基因数据库中获取15株H5N1甲型流感病毒H5血凝素蛋白的核苷酸和氨基酸序列,采用在线软件SignalP4.1预测信号肽,运用Clustal X,Bioedit等国际通用软件进行氨基酸和核苷酸的序列比对,计算核苷酸及氨基酸的同源性.在线软件 Antheprot分析二级结构.结果 15株 H5血凝素蛋白编码框架长约1707 bp(8株)/1704 bp(7株),编码含568个/567个氨基酸组成的多肽.H5血凝素氨基酸同源性为86.7%~99.2%,核苷酸同源性为85.6%~99.5%,H5血凝素蛋白富含潜在α螺旋(29%~35%)、β折叠(22%~25%)和卷曲结构(22%~25%)等二级结构.H5血凝素蛋白 aa1-aa16区域为潜在信号肽,血凝素蛋白 A1和 A2裂解序列为 aa323-aa333之间的 RERRRKKR↓GLF 序列,切割位点位于 R330和 G331之间;H5血凝素蛋白 A1亚单位存在4个高变区,分别是aa115-aa140(52.0%)、aa151-aa170(57.9%)、aa183-aa200(64.7%)和aa263-aa280(47.4%).但参与二硫键形成的10个半胱氨酸位点均未发生变异;构成受体结合域的 E186、K212、S217-K218、G221-Q222-S223-G224等位点较保守;构成T细胞和B细胞表位 aa141-155、aa206-223和 aa302-316等区域较保守.结论 H5N1甲型流感病毒 H5血凝素蛋白的受体结合域和免疫表位等重要功能结构域的序列比较保守稳定,在 A1和 A2裂解位点含高致病禽流感病毒分子特征相关的连续6个碱性氨基酸(R/K)序列.
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文献信息
篇名
H5N1甲型流感病毒H5血凝素蛋白的分子特征分析
来源期刊
南昌大学学报(医学版)
学科
医学
关键词
H5N1甲型流感病毒
H5血凝素蛋白
生物信息学
分子特征
年,卷(期)
2018,(1)
所属期刊栏目
基础医学
研究方向
页码范围
36-42,71
页数
8页
分类号
R511.7
字数
3842字
语种
中文
DOI
10.13764/j.cnki.ncdm.2018.01.009
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
刘金辉
南昌大学基础医学院微生物学教研室
47
131
7.0
9.0
2
谭福燕
南昌大学公共卫生学院
4
5
1.0
2.0
3
乔乔
南昌大学公共卫生学院
3
4
1.0
2.0
4
熊红叶
南昌大学公共卫生学院
1
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传播情况
被引次数趋势
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引文网络
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参考文献
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参考文献(1)
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2016(4)
参考文献(4)
二级参考文献(0)
2018(0)
参考文献(0)
二级参考文献(0)
引证文献(0)
二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
H5N1甲型流感病毒
H5血凝素蛋白
生物信息学
分子特征
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
南昌大学学报(医学版)
主办单位:
南昌大学
出版周期:
双月刊
ISSN:
2095-4727
CN:
36-1323/R
开本:
大16开
出版地:
江西省南昌市南京东路235号南昌大学期刊社
邮发代号:
44-120
创刊时间:
1956
语种:
chi
出版文献量(篇)
7654
总下载数(次)
4
总被引数(次)
24358
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