摘要:
压力可以引起蛋白折叠与变性.作为蛋白质的基本构成单位, 氨基酸在高压下的变化近来年备受关注.在常见的20种氨基酸中, 学者们利用高压拉曼技术已研究了多种氨基酸在高压下的变化, 研究的最高压力达到30 GPa.为了探究L-丝氨酸 (C3H7NO3) 在极高压力下的结构变化情况, 采用原位高压拉曼技术在常温下对L-丝氨酸晶体进行研究, 最高压力达到22.6 GPa.研究发现, 当压力达到2.7 GPa时, 在102 cm-1处出现新峰, 在1 123 cm-1 (NH3反对称摇摆振动) 处的特征峰出现劈裂;当压力达到5.4 GPa时, L-丝氨酸晶体在574 cm-1处出现新峰, 同时原来164 cm-1处峰消失;当压力达到6.0 GPa时, 位于226, 456, 770和2 968 cm-1 (CH2伸缩振动) 等处出现新峰, 877 cm-1处的CC伸缩振动峰发生劈裂, 产生894 cm-1新峰;当压力达到7.9 GPa时, 在145, 151和2 946 cm-1等出现新峰, 同时原在CO2摇摆振动峰的肩峰531 cm-1消失;当压力达到11.0 GPa时, 位于249 cm-1处的振动峰开始劈叉, 在241 cm-1处形成新峰, 位于2 956 cm-1 (CH2伸缩振动) 同时原位于391和431 cm-1处的峰消失;当压力达到17.5 GPa时, 在200 cm-1处出现新峰.通过进一步分析L-丝氨酸的拉曼波数随压力的变化, 发现很多拉曼峰在1.37, 2.2, 5.3, 7.46和11.0 GPa以及15.5 GPa等压力点处都出现了拐点.其结果表明:L-丝氨酸在0.1~22.6 GPa之间共发生7处结构相变, 分别位于压力区间0.1~1.37, 2.2~2.7, 5.3, 6.0, 7.46~7.9, 10.1~11.0和15.5~17.5 GPa之间.而且, 在6.0 GPa新的相变点在之前文献中未论述过.由于L-丝氨酸晶体在6.0 GPa时CC伸缩振动峰发生劈裂, 这现象可能是由于压力引起L-丝氨酸晶体分子发生重排导致的, 同时L-丝氨酸晶体分子重排导致氢键发生重排, 使得L-丝氨酸晶体出现新的CH2伸缩振动峰.L-丝氨酸晶体在10.1~11.0 GPa之间的拉曼光谱变化主要集中在低波数段, 该波数段的拉曼振动模式主要与晶体晶格振动等低能量振动有关.同时在高波数段出现新的CH2峰, 由此可推测在10.1~11.0 GPa之间, L-丝氨酸晶体的晶格振动发生变化, 产生了新的氢键, 从而导致了L-丝氨酸晶体结构的改变.L-丝氨酸晶体在15.5~17.5 GPa之间, 由于没有发现直接证据证明其发生结构相变, 只是在拉曼波数随压力变化中, 发现其在17.5 GPa时出现拐点, 因此推测L-丝氨酸晶体在15.5~17.5 GPa之间可能发生结构相变.