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抗肿瘤多肽Peptide30的纯化及抗肿瘤活性研究
抗肿瘤多肽Peptide30的纯化及抗肿瘤活性研究
作者:
刘兴汉
王立新
赵玲
郑天虎
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
抗肿瘤多肽
蛋白质纯化
镍离子亲和层析
抗肿瘤活性
摘要:
目的 采用镍离子亲和层析从含有PTYB21-His-p30质粒的菌株中提取抗肿瘤多肽30肽,即Peptide30,检测Peptide30对肿瘤细胞和实体瘤的抗肿瘤活性.方法 培养PTYB21菌株,IPTG诱导表达,经超声离心等方法后,取其上清(含30肽融合蛋白),DTT裂解目的蛋白后,经镍柱层析分离Peptide30肽后G25凝胶过滤层析除盐,然后检测Peptide30肽浓度和纯度,经细胞克隆形成实验和动物实验检测Peptide30的抗肿瘤活性.结果 经镍柱亲和层析纯化的Peptide30浓度为:451 μg/mL,纯度为:95.5%;细胞克隆形成实验结果表明Peptide30肽能够显著降低U251胶质瘤细胞和HGC27胃癌细胞的存活率,动物实验结果显示:Peptide30的抑瘤率达到63.49%,高于41肽抑瘤率.结论 加入His标签的PTYB21-30肽质粒转入大肠埃希菌Rosetta(DE3) pLysSS后,经诱导表达及镍柱亲和层析纯化后能够得到高纯度的抗肿瘤多肽Peptide30,该Peptide30具有较好的体外、体内抗肿瘤活性.
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内容分析
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内容分析
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文献信息
篇名
抗肿瘤多肽Peptide30的纯化及抗肿瘤活性研究
来源期刊
哈尔滨医科大学学报
学科
医学
关键词
抗肿瘤多肽
蛋白质纯化
镍离子亲和层析
抗肿瘤活性
年,卷(期)
2020,(2)
所属期刊栏目
基础研究
研究方向
页码范围
121-124
页数
4页
分类号
R979.1
字数
语种
中文
DOI
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作者信息
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姓名
单位
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刘兴汉
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抗肿瘤多肽
蛋白质纯化
镍离子亲和层析
抗肿瘤活性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
哈尔滨医科大学学报
主办单位:
哈尔滨医科大学
出版周期:
双月刊
ISSN:
1000-1905
CN:
23-1159/R
开本:
大16开
出版地:
哈尔滨市南岗区保健路157号 哈尔滨医科大学学报编辑部
邮发代号:
14-101
创刊时间:
1951
语种:
chi
出版文献量(篇)
4310
总下载数(次)
6
总被引数(次)
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