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摘要:
将源于白囊耙齿菌(Irpex lacteus)的一种锰过氧化物酶(manganese peroxidase,MnP)基因进行密码子优化后连接于表达载体pET-28a,并在E.coli BL21中表达,重组锰过氧化物酶经镍离子亲和层析分离得到纯酶,其分子质量和比酶活分别为43 ku和24 U/mg.酶学性质研究表明,重组锰过氧化物酶的最适反应温度为40℃,最适反应pH值为3.0,且该重组酶在20℃ ~50℃、pH 2.5~3.5范围内稳定性较好.当添加的金属离子浓度为10 mmol/L,Na+、Ca2+和Mg2+对重组酶酶活有促进作用;当添加的金属离子浓度为5 mmol/L时,除Ca2+外,其他金属离子均能抑制重组酶的活力;Fe2+、Cu2+在10、5和1 mmol/L离子浓度下均对重组酶有明显的抑制作用.重组锰过氧化物酶在48 h内可以有效降解玉米秸秆中35.8%及麸皮中27.3%的木质素,降解效果显著.
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文献信息
篇名 白囊耙齿菌锰过氧化物酶基因的表达和酶学分析
来源期刊 生物学杂志 学科 生物学
关键词 锰过氧化物酶 白囊耙齿菌 金属离子 木质素降解
年,卷(期) 2020,(6) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 46-50
页数 5页 分类号 Q78
字数 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.2095-1736.2020.06.046
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 陈华友 17 78 6.0 8.0
2 王洪成 2 2 1.0 1.0
3 崔周磊 1 0 0.0 0.0
4 武俊明 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
锰过氧化物酶
白囊耙齿菌
金属离子
木质素降解
研究起点
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期刊影响力
生物学杂志
双月刊
2095-1736
34-1081/Q
大16开
安徽省合肥市花园街83号合肥大厦9楼
26-50
1983
chi
出版文献量(篇)
3549
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14
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25351
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