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小黄鱼肝脏中hsp90b1和hspb1对温度胁迫的响应
小黄鱼肝脏中hsp90b1和hspb1对温度胁迫的响应
作者:
储天琪
刘峰
陈红林
詹炜
王梦洁
秦高婵
楼宝
徐万土
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
小黄鱼
热休克蛋白(HSPs)
温度胁迫
基因克隆
qPCR
摘要:
热休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)与鱼类响应温度胁迫密切相关.为研究HSPs家族基因(hsp90b1和hspb1)在重要海水鱼类小黄鱼(Larimichthys polyactis)温度胁迫过程中的响应特点,本研究对hsp90b1、hspb1进行克隆分析,采用实时荧光定量PCR技术对2个基因进行组织表达量测定,通过急性和慢性2种温度处理方式对2个基因进行温度响应分析.结果显示,hsp90b1(GenBank No.OK340652)的CDS序列长度为2406 bp,编码801个氨基酸;hspb1(GenBank No.OK340653)的CDS序列长度为609 bp,编码202个氨基酸.2个基因在小黄鱼的肝脏、脑、鳃、肠、肌肉、皮肤和肾脏等组织中均有表达,其中hsp90b1在皮肤中的表达量最高,而hspb1在肌肉中表达量最高.在自然水温为20℃(对照组)时,对小黄鱼分别进行急性高温(32℃)和低温(6℃)胁迫处理,发现急性温度处理可诱导hsp90b1显著高表达,而hspb1则表现出显著的高温高表达、低温低表达的特点(P<0.05).以13℃(自然水温)为对照,对小黄鱼分别进行6、8、16和20℃长期温度处理(7 d),发现肝脏中hsp90b1表达水平均显著高于对照组(P<0.05),同时高温组(16和20℃)的表达水平要高于低温组(6和8℃);与hsp90b1不同,hspb1仍呈现出高温高表达、低温低表达的特点(P<0.05).上述研究表明,hsp90b1和hspb1在小黄鱼温度胁迫过程中出现明显的差异表达,表明其在温度胁迫响应过程中发挥着重要作用.本研究结果为探究小黄鱼响应温度胁迫的分子机制提供了参考.
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文献信息
篇名
小黄鱼肝脏中hsp90b1和hspb1对温度胁迫的响应
来源期刊
农业生物技术学报
学科
农学
关键词
小黄鱼
热休克蛋白(HSPs)
温度胁迫
基因克隆
qPCR
年,卷(期)
2022,(3)
所属期刊栏目
研究论文与报告|Articles and Letters
研究方向
页码范围
528-538
页数
11页
分类号
S965.323
字数
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.1674-7968.2022.03.011
五维指标
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2022(0)
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研究主题发展历程
节点文献
小黄鱼
热休克蛋白(HSPs)
温度胁迫
基因克隆
qPCR
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
农业生物技术学报
主办单位:
中国农业大学
中国农业生物技术学会
出版周期:
月刊
ISSN:
1674-7968
CN:
11-3342/S
开本:
大16开
出版地:
北京海淀区圆明园西路2号中国农业大学生命科学楼1053室
邮发代号:
2-367
创刊时间:
1993
语种:
chi
出版文献量(篇)
4211
总下载数(次)
8
相关基金
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英文译名:
the National Natural Science Foundation of China
官方网址:
http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:
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数理科学
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