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高活力天冬氨酸酶的分离提纯及性质
高活力天冬氨酸酶的分离提纯及性质
作者:
张今
林琳
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
天冬氨酸酶
突变菌株T33
酶学性质
摘要:
采用基因工程技术构建具有较高活性的突变菌株T33, 以它为产酶菌株分离提取天冬氨酸酶, 并研究它的酶学特性. 结果表明, 分子量为190 000. 最适反应pH=8.0, 最适反应温度为37 ℃. 在pH=6.0时, 该酶呈负协同效应; 在pH=8.0时, 该酶呈正协同效应. 该酶α螺旋度为36.3%.
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文献信息
篇名
高活力天冬氨酸酶的分离提纯及性质
来源期刊
吉林大学自然科学学报
学科
生物学
关键词
天冬氨酸酶
突变菌株T33
酶学性质
年,卷(期)
1999,(2)
所属期刊栏目
研究方向
页码范围
75-78
页数
分类号
Q556
字数
语种
中文
DOI
10.3321/j.issn:1671-5489.1999.02.012
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
张今
吉林大学酶工程实验室
13
89
4.0
9.0
2
林琳
大连医科大学生化教研室
46
197
7.0
12.0
传播情况
被引次数趋势
(/次)
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引文网络
引文网络
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2020(2)
引证文献(0)
二级引证文献(2)
研究主题发展历程
节点文献
天冬氨酸酶
突变菌株T33
酶学性质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
吉林大学学报(理学版)
主办单位:
吉林大学
出版周期:
双月刊
ISSN:
1671-5489
CN:
22-1340/O
开本:
大16开
出版地:
长春市南湖大路5372号
邮发代号:
12-19
创刊时间:
1955
语种:
chi
出版文献量(篇)
4812
总下载数(次)
6
总被引数(次)
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