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整合素αvβ3-RGDS位点相互作用介导纤维蛋白所致的肾小球内皮细胞表型变化
整合素αvβ3-RGDS位点相互作用介导纤维蛋白所致的肾小球内皮细胞表型变化
作者:
于力方
傅博
叶一舟
徐启河
陈香美
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
受体,透明连接素
肾小球
内皮
纤维蛋白
摘要:
观察了体外培养的人类肾小球内皮细胞(GEC)在纤维蛋白凝胶上的生长状态,以及在GEC表面覆盖纤维蛋白凝胶对GEC表型的影响,并进行了干预试验.结果发现,GEC在纤维蛋白凝胶包被的细胞培养板上培养可以自发地形成典型的血管样结构.αvβ3整合素单抗23C6可以显著促进纤维蛋白介导的血管样结构的形成,而精氨酰-甘氨酰-天门冬氨酰-丝氨酸(RGDS)四肽、放线菌酮、放线菌素D对血管样结构的形成具有抑制作用(P<0.001).在融合态GEC细胞单层表面原位形成des-AA-纤维蛋白或des-AABB-纤维蛋白凝胶均可引起GEC单层结构破坏,肝素、放线菌酮、放线菌素D、非免疫小鼠IgG以及精氨酰-甘氨酰-甘氨酰-丝氨酸(RGGS)四肽不能阻断纤维蛋白诱导的GEC单层结构破坏,而23C6、RGDS四肽可以完全阻断上述改变.说明αvβ3整合素-RGDS位点相互作用介导了纤维蛋白所致GEC单层结构破坏和血管样结构形成,RGDS四肽防治纤维蛋白所诱发的GEC表型变化可能具有潜在的价值.
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篇名
整合素αvβ3-RGDS位点相互作用介导纤维蛋白所致的肾小球内皮细胞表型变化
来源期刊
解放军医学杂志
学科
医学
关键词
受体,透明连接素
肾小球
内皮
纤维蛋白
年,卷(期)
1999,(3)
所属期刊栏目
专题研究
研究方向
页码范围
160-164
页数
5页
分类号
R692
字数
3832字
语种
中文
DOI
10.3321/j.issn:0577-7402.1999.03.002
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肾小球
内皮
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研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
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期刊影响力
解放军医学杂志
主办单位:
人民军医出版社
出版周期:
月刊
ISSN:
0577-7402
CN:
11-1056/R
开本:
大16开
出版地:
北京100036信箱188分箱
邮发代号:
2-74
创刊时间:
1964
语种:
chi
出版文献量(篇)
8116
总下载数(次)
11
总被引数(次)
57068
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