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摘要:
研究肝素酶Ⅰ(来源于Flavobacterum heparinase ,EC4.2.2.7)对人工合成的且含有与抗凝血酶Ⅲ特定结合位点的肝素五糖(SHP) 的酶解作用,并对酶解作用的动力学进行研究。利用强阴离子高效液相色谱(SAX-HPLC)对酶解混合物进行分离,利用质谱(ESIMS)和核磁共振波谱(1H-NMR)技术对得到的二糖和三糖的结构进行确证。研究结果表明,这种被作为肝素反向试剂的肝素酶Ⅰ可水解人工所合成的肝素五糖,从而使之丧失抗Xa因子活性。
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文献信息
篇名 肝素酶Ⅰ对合成的肝素五糖的酶解作用及对其抗Xa因子活性的影响
来源期刊 青岛海洋大学学报(自然科学版) 学科 医学
关键词 肝素酶Ⅰ(HeparinaseⅠ) 合成肝素五糖(SHP) 抗Xa因子活性
年,卷(期) 2001,(4) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 529-535
页数 7页 分类号 R282.77
字数 633字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1672-5174.2001.04.008
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 管华诗 青岛海洋大学海洋药物与食品研究所 77 2470 25.0 49.0
2 于广利 青岛海洋大学海洋药物与食品研究所 16 281 10.0 16.0
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研究主题发展历程
节点文献
肝素酶Ⅰ(HeparinaseⅠ)
合成肝素五糖(SHP)
抗Xa因子活性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
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期刊影响力
中国海洋大学学报(自然科学版)
月刊
1672-5174
37-1414/P
大16开
青岛市松岭路238号
24-31
1959
chi
出版文献量(篇)
4553
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