大肠杆菌冷休克蛋白CspC的分离纯化及部分性质测定

• 作者: 刘威 向烨 李瑶 王大成
• 来源期刊: 生物化学与生物物理进展
• 学科: 生物学
• 关键词: 冷休克蛋白,CspC 大肠杆菌,纯化
• 年，卷（期）: 2002,（1）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 105-109
• 页数: 5页
• 分类号: Q512.2
• 字数: 3583字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1000-3282.2002.01.025

摘要

经Sepharose Q Fast Flow阴离子交换层析和Superdex 30凝胶过滤层析,从大肠杆菌(Escherichia coli)细胞内分离纯化了一种小分子蛋白质,SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)纯度鉴定为单一条带,经质谱分析、N端测序、同源序列比较,确定该蛋白质为大肠杆菌冷休克蛋白CspC.在此基础上,用圆二色光谱测定了其二级结构含量,初步探索了其热稳定性及与单链DNA结合后的构象变化.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	王大成	中国科学院生物物理研究所	29	97	5.0	9.0
2	刘威	中国科学院生物物理研究所	17	48	4.0	6.0
3	李瑶	中国科学院生物物理研究所	4	31	2.0	4.0
4	向烨	中国科学院生物物理研究所	3	20	2.0	3.0