Gβ1γ2蛋白的纯化及其与腺苷酸环化酶的互作关系

• 作者: G.Weng 倪汉祥 孙京瑞 陈巨莲
• 来源期刊: 中国科学C辑
• 学科: 生物学
• 关键词: G蛋白Gβ1γ2亚基 表面胞质团共振(SPR) 腺苷酸环化酶(AC) BIAcore技术 信号传导
• 年，卷（期）: 2003,（1）
• 页码范围: 56-64
• 页数: 9页
• 分类号: Q5
• 字数: 6455字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1006-9259.2003.01.008

摘要

对G蛋白Gβ1γ2亚基及偶联组分在信号传导中的作用进行了初步研究. 以离体昆虫细胞Sf9(Spodoptera frugiperda, 秋粘虫卵巢细胞)或H5(Trichoplusia ni, 粉纹夜蛾细胞)为生物反应器, 高效表达了G蛋白Gβ1γ2亚基. 用Ni-NTA亲和层析柱, 经快速蛋白纯化技术(FPLC)获得高纯度的GGβ1γ2. 活性测定表明, 纯化的GGβ1γ2能显著刺激腺苷酸环化酶(AC2)的活力. 应用基于表面胞质团共振现象的BIAcore技术, 采用生物传感芯片NTA(biosensor chip NTA)直接证明腺苷酸环化酶2 (AC2)的胞质末端C2区域为G蛋白Gβ1γ2亚基的结合区, 从而明确了二者互作的活性位点和结合位点同位于该区域.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	孙京瑞	中国农业科学院植物保护研究所	34	850	17.0	29.0
2	陈巨莲	中国农业科学院植物保护研究所	41	986	18.0	31.0
3	倪汉祥	中国农业科学院植物保护研究所	17	664	13.0	17.0