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摘要:
从基因突变的F1-ATP酶(基因突变质粒,α-C193S, γ-S107C,β亚基带有10个组氨酸标记(His-Tag),转入到菌株大肠杆菌JM103)的菌株中筛选出一高表达菌株.该菌株表达的F1-ATP酶经纯化后其水解活性明显高于文献值. 从单分子水平上进行观察,发现在水解ATP过程中,γ亚基上连接的荧光标记蛋白微丝,其旋转速度要比文献中同样条件下快约一倍.
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文献信息
篇名 高活性F1-ATP酶单分子旋转初步观察
来源期刊 生物化学与生物物理进展 学科 生物学
关键词 F1-ATP酶 分子马达 单分子技术
年,卷(期) 2003,(2) 所属期刊栏目 研究快报
研究方向 页码范围 194-198
页数 5页 分类号 Q77
字数 2763字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1000-3282.2003.02.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 乐加昌 中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室 18 169 7.0 13.0
2 江丕栋 中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室 14 45 4.0 6.0
3 崔元波 中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室 4 12 2.0 3.0
4 张英豪 中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室 9 43 4.0 6.0
5 王兴胜 中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室 1 5 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
F1-ATP酶
分子马达
单分子技术
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物化学与生物物理进展
月刊
1000-3282
11-2161/Q
大16开
北京朝阳区大屯路15号中国科学院生物物理研究所内
2-816
1974
chi
出版文献量(篇)
3726
总下载数(次)
14
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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