内质网体中FKBP23与BiP特异性结合

• 作者: 何炳林 宓怀风 张万起 张晓滨 李慧 沈晔 王亦农
• 来源期刊: 中国科学B辑
• 学科: 生物学
• 关键词: 肽脯氨酰顺反异构酶 FKBP23 BiP 内质网体 特异性结合
• 年，卷（期）: 2003,（6）
• 页码范围: 459-466
• 页数: 8页
• 分类号: Q5
• 字数: 5789字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1006-9240.2003.06.002

摘要

FKBP23是1998年在小鼠的内质网体(endoplasmic reticulum, ER)中发现的一个FKBP家族的蛋白质.它由一个N端的肽脯氨酰顺反异构酶(peptidyl-prolyl cis/trans isomerase, PPIase)结构域和一个C端的含有钙离子结合功能的结构域组成.文中在大肠杆菌中克隆表达并纯化了小鼠FKBP23与谷胱甘肽转硫酶(glutathione S-transferase, GST)的融合蛋白GST-FKBP23及内质网体中热激蛋白70(heat shock protein 70, Hsp 70)的成员BiP(immunoglobulin binding protein)的融合蛋白GST-BiP, 并用Factor Xa因子酶切制备游离的FKBP23及BiP.将结合在还原型谷胱甘肽-Sepharose 4B凝胶上的两种融合蛋白分别交叉地亲和吸附克隆制备的两种游离蛋白, 经免疫印迹证实FKBP23与BiP特异性结合.进而再用克隆的FKBP23与内质网体蛋白提取液进行上述实验, 进一步证实了FKBP23可与内质网体中天然的BiP结合.这是首次发现哺乳动物内质网体中肽脯氨酰顺反异构酶的家族成员与分子伴侣(molecular chaperone)的主要成员热激蛋白70具有相互结合的作用.