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幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位与大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位融合蛋白表达的研究
幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位与大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位融合蛋白表达的研究
作者:
冉向阳
毛旭虎
王缚鲲
邹全明
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
幽门螺杆菌
热休克蛋白A亚单位
大肠杆菌不耐热毒素B亚单位
融合蛋白
重组表达
摘要:
目的获得大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位(LTB)与幽门螺杆菌保护性抗原热休克蛋白A亚单位(HspA)的融合蛋白.方法 PCR扩增ltB和hspA基因,依次构建至表达载体pIM-1,转化大肠杆菌,SDS-PAGE、免疫印迹分析目的蛋白表达情况.采用GM1 ELISA和D(+)-半乳糖亲和层析方法检测重组LTB-HspA融合蛋白LTB组分与GM1神经节苷脂结合活性.结果重组LTB-HspA融合蛋白表达量最高可达细菌总蛋白的25%.免疫印迹检测结果证实为重组LTB-HspA融合蛋白.GM1 ELISA和D(+)-半乳糖亲和层析方法检测结果证实重组LTB-HspA融合蛋白具有与GM1神经节苷脂结合的活性.结论 LTB-HspA融合蛋白的表达研究,为研制幽门螺杆菌分子内佐剂疫苗打下了基础.
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LTB
RAW264.7
相互作用蛋白
免疫
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大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位
鸭
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内容分析
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相关学者/机构
相关基金
期刊文献
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数
(/次)
(/年)
文献信息
篇名
幽门螺杆菌热休克蛋白A亚单位与大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位融合蛋白表达的研究
来源期刊
免疫学杂志
学科
医学
关键词
幽门螺杆菌
热休克蛋白A亚单位
大肠杆菌不耐热毒素B亚单位
融合蛋白
重组表达
年,卷(期)
2003,(1)
所属期刊栏目
基础免疫学
研究方向
页码范围
41-45
页数
5页
分类号
R378.99
字数
3890字
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.1000-8861.2003.01.011
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
王缚鲲
第三军医大学临床微生物学及免疫学教研室
24
155
7.0
11.0
2
邹全明
第三军医大学临床微生物学及免疫学教研室
258
1589
19.0
26.0
3
毛旭虎
第三军医大学临床微生物学及免疫学教研室
87
417
12.0
16.0
4
冉向阳
第三军医大学临床微生物学及免疫学教研室
4
16
3.0
4.0
传播情况
被引次数趋势
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献
(9)
共引文献
(3)
参考文献
(14)
节点文献
引证文献
(5)
同被引文献
(3)
二级引证文献
(13)
1986(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
1991(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
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参考文献(1)
二级参考文献(0)
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参考文献(0)
二级参考文献(1)
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参考文献(1)
二级参考文献(0)
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参考文献(1)
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参考文献(1)
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1998(5)
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二级参考文献(3)
1999(5)
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二级参考文献(2)
2000(2)
参考文献(0)
二级参考文献(2)
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参考文献(1)
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参考文献(1)
二级参考文献(0)
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参考文献(0)
二级参考文献(0)
引证文献(0)
二级引证文献(0)
2004(1)
引证文献(1)
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引证文献(2)
二级引证文献(1)
2006(4)
引证文献(1)
二级引证文献(3)
2007(2)
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二级引证文献(2)
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研究主题发展历程
节点文献
幽门螺杆菌
热休克蛋白A亚单位
大肠杆菌不耐热毒素B亚单位
融合蛋白
重组表达
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
免疫学杂志
主办单位:
第三军医大学
中国免疫学会
出版周期:
月刊
ISSN:
1000-8861
CN:
51-1332/R
开本:
大16开
出版地:
重庆市沙坪坝区高滩岩
邮发代号:
78-32
创刊时间:
1985
语种:
chi
出版文献量(篇)
4652
总下载数(次)
25
总被引数(次)
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免疫学杂志2003年第1期
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