原文服务方: 河南科学       
摘要:
用基因点突变技术将已知具有强抑制血小板凝集作用的去整合蛋白--kistrin的RGD袢区IPRGDMP替换抑制血小板凝集作用较弱的elegantin RGD袢相应部位的RARGDNP,重构一个新的杂合的去整合蛋白,然后,分析该杂合蛋白对血小板凝集的抑制作用.结果表明,重组的杂合去整合蛋白比野生型elegantin具有更强的抑制血小板凝集活性.推测RGD顺序两翼的氨基酸残基在保持去整合蛋白的结构和功能中起重要作用.
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文献信息
篇名 R49A50RGDN54P55突变成I49P50RGDM54P55对华丽蛇毒素活性的影响
来源期刊 河南科学 学科
关键词 基因点突变 去整合蛋白 RGD模体 ADP诱导的血小板凝集 华丽蛇毒素
年,卷(期) 2003,(4) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 426-430
页数 5页 分类号 Q71
字数 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1004-3918.2003.04.014
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 徐存拴 河南师范大学生命科学学院 181 962 16.0 21.0
2 Salman Rahman 伦敦大学皇家医学院 1 0 0.0 0.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
基因点突变
去整合蛋白
RGD模体
ADP诱导的血小板凝集
华丽蛇毒素
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
河南科学
月刊
1004-3918
41-1084/N
大16开
1982-01-01
chi
出版文献量(篇)
7317
总下载数(次)
0
总被引数(次)
26314
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