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摘要:
本实验研究蛇毒蛋白C激活组份F6.3.2对蛋白C的激活作用。以BaCl2吸附血浆和纯化蛋白C为作用底物,采用发色底物法测定蛇毒组份F6.3.2对蛋白C的特异性激活作用,同时采用SDS-PAGE.测定该组份对蛋白C的激活机制。结果发现F6.3.2没有直接作用发色底物使之生色的能力。它对BaCl2吸附血浆不表现生色反应能力(与对照组相比P】0.05),而对纯化蛋白C则表现出很强的生色反应能力(与对照组Ⅰ、对照组Ⅱ相比P【0.01).SDS-PAGE结果表明,F6.3.2与纯化蛋白C作用后的混合物,由两条链组成,一条链分子量为19KDa,与纯化蛋白C的轻链相同,另一条链分子量为59.5 KDa。为纯化蛋白C重链与F6.3.2的分子量之和,表明F6.3.2已结合到纯化蛋白C的重链上。因此.我们认为蛇毒蛋白C激活组份F6.3.2对蛋白C有特异性激活作用,它激活蛋白C的可能机制是通过结合于蛋白C的重链,形成F6.3.2-蛋白C复合物,引起蛋白C变构,从而将蛋白C激活为活化蛋白C。
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文献信息
篇名 蛇毒F<sub>6.3.2</sub>激活蛋白C的可能机制初探
来源期刊 中国医学生物技术应用 学科 医学
关键词 蛇毒 蛋白C
年,卷(期) 2004,(2) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 12-16
页数 5页 分类号 R284
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DOI
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蛇毒
蛋白C
研究起点
研究来源
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相关学者/机构
期刊影响力
中国医学生物技术应用
季刊
1671-2846
11-4704/R1
16开
上海市
2001
chi
出版文献量(篇)
197
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1132
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