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摘要:
目的:提供p50研究所需大量纯蛋白.方法:将编码p50 N端39-376aa肽段的cDNA片段插入到pET-32a (+)载体的BamH Ⅰ和Nco Ⅰ酶切位点之间,构建了p50蛋白原核表达载体(pET-p50),用IPTG诱导表达,His-Bind柱进行纯化.结果:原核表达载体(pET-p50)30 ℃,0.1 mmol/LIPTG诱导5 h,重组蛋白大量表达,经凝胶迁移滞后实验证明纯化的重组p50蛋白具有序列特异性DNA结合活性.结论:在优化条件下,通过His-Bind柱亲和层析法可以获得大量重组蛋白,并通过凝胶迁移滞后实验证明其具有较高的活性.
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文献信息
篇名 NF-κB p50蛋白的原核表达及纯化
来源期刊 中国药科大学学报 学科 生物学
关键词 p50蛋白 原核表达 纯化
年,卷(期) 2005,(3) 所属期刊栏目 论文
研究方向 页码范围 263-267
页数 5页 分类号 Q503
字数 3413字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1000-5048.2005.03.017
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李萍 中国药科大学生药学教研室 270 6506 44.0 66.0
2 王进科 东南大学吴健雄实验室 17 133 7.0 11.0
3 孙健 中国药科大学生药学教研室 5 83 3.0 5.0
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研究主题发展历程
节点文献
p50蛋白
原核表达
纯化
研究起点
研究来源
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研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国药科大学学报
双月刊
1000-5048
32-1157/R
大16开
南京市童家巷24号28信箱
28-115
1956
chi
出版文献量(篇)
2782
总下载数(次)
9
总被引数(次)
43758
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导