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NF-κB p50蛋白的原核表达及纯化
NF-κB p50蛋白的原核表达及纯化
作者:
孙健
李萍
王进科
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
p50蛋白
原核表达
纯化
摘要:
目的:提供p50研究所需大量纯蛋白.方法:将编码p50 N端39-376aa肽段的cDNA片段插入到pET-32a (+)载体的BamH Ⅰ和Nco Ⅰ酶切位点之间,构建了p50蛋白原核表达载体(pET-p50),用IPTG诱导表达,His-Bind柱进行纯化.结果:原核表达载体(pET-p50)30 ℃,0.1 mmol/LIPTG诱导5 h,重组蛋白大量表达,经凝胶迁移滞后实验证明纯化的重组p50蛋白具有序列特异性DNA结合活性.结论:在优化条件下,通过His-Bind柱亲和层析法可以获得大量重组蛋白,并通过凝胶迁移滞后实验证明其具有较高的活性.
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文献信息
篇名
NF-κB p50蛋白的原核表达及纯化
来源期刊
中国药科大学学报
学科
生物学
关键词
p50蛋白
原核表达
纯化
年,卷(期)
2005,(3)
所属期刊栏目
论文
研究方向
页码范围
263-267
页数
5页
分类号
Q503
字数
3413字
语种
中文
DOI
10.3321/j.issn:1000-5048.2005.03.017
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
李萍
中国药科大学生药学教研室
270
6506
44.0
66.0
2
王进科
东南大学吴健雄实验室
17
133
7.0
11.0
3
孙健
中国药科大学生药学教研室
5
83
3.0
5.0
传播情况
被引次数趋势
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参考文献(3)
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1996(2)
参考文献(2)
二级参考文献(0)
1997(3)
参考文献(3)
二级参考文献(0)
1998(3)
参考文献(3)
二级参考文献(0)
1999(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
2005(0)
参考文献(0)
二级参考文献(0)
引证文献(0)
二级引证文献(0)
2008(1)
引证文献(1)
二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
p50蛋白
原核表达
纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国药科大学学报
主办单位:
中国药科大学
出版周期:
双月刊
ISSN:
1000-5048
CN:
32-1157/R
开本:
大16开
出版地:
南京市童家巷24号28信箱
邮发代号:
28-115
创刊时间:
1956
语种:
chi
出版文献量(篇)
2782
总下载数(次)
9
总被引数(次)
43758
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:
the National Natural Science Foundation of China
官方网址:
http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:
青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:
数理科学
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