c-Abl蛋白酪氨酸激酶形成同源二聚体

• 作者: 刘萱 易艳萍 曹诚 李楚芳 王云龙 魏玲
• 来源期刊: 生物工程学报
• 学科: 生物学
• 关键词: c-Abl 相互作用 同源二聚体 SH3
• 年，卷（期）: 2005,（5）
• 所属期刊栏目: 基因工程
• 页码范围: 698-702
• 页数: 5页
• 分类号: Q55
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1000-3061.2005.05.004

摘要

c-Abl是非受体酪氨酸激酶,它在细胞内被一些基因毒性的、氧化的及其它形式的压力所激活.目前研究证明:应用标记的c-Abl发现其在细胞内可以相互形成同源二聚体,并且一分子c-Abl的N末端区域与相应的另一分子的C末端相互作用形成二聚体.实验进一步表明:c-Abl SH3结构域结合到另一c-Abl分子富含脯氨酸的C-末端约958-982氨基酸区域.如果去除c-Abl富含脯氨酸的结构域,就会阻止二聚体的形成.这些结果首先证实了c-Abl在细胞内可以相互形成同源二聚体,并暗示着二聚体的形成可能影响着c-Abl活性的调节.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	曹诚	军事医学科学院生物工程研究所	112	536	10.0	19.0
2	王云龙		47	252	9.0	13.0
3	刘萱	军事医学科学院生物工程研究所	42	105	6.0	8.0
4	魏玲	军事医学科学院生物工程研究所	7	26	3.0	4.0
8	李楚芳	军事医学科学院生物工程研究所	6	14	2.0	3.0
9	易艳萍	军事医学科学院生物工程研究所	3	16	2.0	3.0