线虫中的小分子热休克蛋白HSP12.1具有类分子伴侣活性

• 作者: 昌增益 王慧 秦焱
• 来源期刊: 生物化学与生物物理进展
• 学科: 生物学
• 关键词: 线虫 小分子热休克蛋白(sHSP) 类分子伴侣活性
• 年，卷（期）: 2007,（6）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 620-624
• 页数: 5页
• 分类号: Q5
• 字数: 3009字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1000-3282.2007.06.010

摘要

很多种类的小分子热休克蛋白(small heat shock protein,sHSP)都能在胁迫条件下抑制蛋白质的聚集,显示出了类分子伴侣活性,这种活性是ATP非依赖型的.从已经进行的实验发现,线虫C.elegans中最小的小分子热休克蛋白家族成员HSP12.1具有类分子伴侣活性,以胰岛素、乙醇脱氢酶和溶菌酶做底物发现HSP12.1能够一定程度地抑制底物的热聚集,虽然这种活性较一些经典的分子伴侣蛋白(线虫中的HSP16.1)要低.与此不同,另外3种和其分子质量相近的sHSP12s(HSP12.2、HSP12.3和HSP12.6)却没有检测出这样的类分子伴侣活性,虽然它们在一级结构上有很高的相似性.另外,在大肠杆菌中表达HSP12.1蛋白能够提高细菌在高温环境下的生存率,45℃处理后的生存率比未表达HSP12.1的菌高4倍左右,不过在线虫中是否发挥同样的功能还不是很清楚.从研究结果来看,C端"尾巴"结构域对sHSP发挥类分子伴侣活性不是必要的,在HSP12.1中没有C端"尾巴"结构域也有类分子伴侣活性就证明了这一点.N端结构域可能在发挥类分子伴侣活性中发挥比较重要的作用,当然α-crystallin结构域也可能参与到发挥这样的功能当中.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	王慧	南京大学生命科学学院	19	38	4.0	5.0
2	秦焱	北京大学生命科学学院	4	13	2.0	3.0
3	昌增益	北京大学生命科学学院	11	47	2.0	6.0