小肽促进α-突触核蛋白正常折叠的研究

• 作者: 刘志刚 周帮顺 徐锐 李伟丽 李良 汪浩勇
• 来源期刊: 军事医学科学院院刊
• 学科: 医学
• 关键词: 帕金森病 α-突触核蛋白 小肽 蛋白质折叠 融合蛋白 大肠杆菌
• 年，卷（期）: 2008,（5）
• 所属期刊栏目: 论著
• 页码范围: 447-451
• 页数: 5页
• 分类号: R742.5
• 字数: 3734字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1674-9960.2008.05.013

摘要

目的:在大肠杆菌中研究小肽促进α-突触核蛋白(α-synuclein, α-Syn)(Α53T, S129Α)的正常折叠.方法:利用分子生物学和生物信息学技术,以α-Syn的疏水区域为基础,设计了4种小肽(Pn:P1～P4);构建融合蛋白α-Syn-GFP,使α-Syn基因位于GFP上游,各种小肽以双顺反子方式与α-Syn-GFP共同表达;以文献报道的有效促进α-Syn正常折叠的小肽Pc(MGGΑVVTGR)为对照,利用融合蛋白折叠在细菌中可视化技术研究小肽Pn影响α-Syn(Α53T, S129Α)的正常折叠的效果.结果:4种小肽均能更好地促进α-Syn(S129A)的正常折叠;和对照Pc相比,小肽P2(MRGGΑVVTGR)使α-Syn(A53T)正常折叠提高了10%,小肽P4(MRVGGΑVVR)使α-Syn(S129A)正常折叠提高了83%.结论:在大肠杆菌中,小肽可以不同程度的促进α-Syn(Α53T, S129Α)的正常折叠.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	徐锐	湖北工业大学生物工程学院	3	2	1.0	1.0
2	李良	湖北工业大学生物工程学院	11	29	3.0	5.0
3	汪浩勇	湖北工业大学生物工程学院	18	41	3.0	5.0
4	刘志刚	湖北工业大学生物工程学院	14	40	3.0	5.0
5	李伟丽	湖北工业大学生物工程学院	5	6	2.0	2.0
6	周帮顺	湖北工业大学生物工程学院	4	4	1.0	1.0