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摘要:
α-突触核蛋白的错误折叠和聚集形成不溶性的淀粉样纤维与帕金森病的发生和发展密切相关.对α-突触核蛋白结构与功能的深入研究及开发抗聚集药物成为当今研究的热点,因此需要大量的蛋白样品.本文提供了一种简便、高效的α-突触核蛋白在大肠杆菌中的表达纯化方法,并利用硫磺素T荧光检测和细胞毒理学实验进一步证明了该重组蛋白具有良好的聚集性,且形成的聚集体具有较强的细胞毒性.该重组蛋白可广泛应用于研究其聚集特性及筛选聚集抑制剂等方面.
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文献信息
篇名 α-突触核蛋白的高效表达纯化及表征
来源期刊 天津科技大学学报 学科 生物学
关键词 帕金森病 α-突触核蛋白 大肠杆菌 表达与纯化 聚集特性 细胞毒性
年,卷(期) 2020,(2) 所属期刊栏目 食品与生物技术
研究方向 页码范围 1-5,12
页数 6页 分类号 Q814.4
字数 3516字 语种 中文
DOI 10.13364/j.issn.1672-6510.20180348
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作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 路福平 5 17 2.0 4.0
2 贾龙刚 2 0 0.0 0.0
3 王英 1 0 0.0 0.0
4 刘夫锋 1 0 0.0 0.0
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帕金森病
α-突触核蛋白
大肠杆菌
表达与纯化
聚集特性
细胞毒性
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天津科技大学学报
双月刊
1672-6510
12-1355/N
大16开
天津市河西区大沽南路1038号
1986
chi
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