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摘要:
摘要:目的以原核表达的方式获得了马尔堡病毒的核蛋白,并纯化。方法将马尔堡病毒核蛋白基因亚克隆到原核表达质粒pET-28(a)中,构建重组表达质粒pET-28(a)-M-NP,并将重组质粒用热休克方法转化BL21(DE3)感受态细菌,用IPTG诱导蛋白表达后,以SDS-PAGE分析表达形式及表达量,并利用His-BandNi+柱纯化。结果成功构建重组表达质粒pET-28(a).M-NP,以1.0mmol/L终浓度的IPTG在37℃诱导表达5h后,破菌沉淀中有目的蛋白表达。结论成功表达并纯化了马尔堡病毒的核蛋白,为后续研究奠定了基础。
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文献信息
篇名 马尔堡病毒核蛋白的原核表达及纯化
来源期刊 中国动物检疫 学科 农学
关键词 马尔堡病毒 NP蛋白 原核表达 蛋白纯化
年,卷(期) 2011,(10) 所属期刊栏目 试验研究
研究方向 页码范围 35-37
页数 分类号 S852.659.5
字数 2695字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-944X.2011.10.017
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研究主题发展历程
节点文献
马尔堡病毒
NP蛋白
原核表达
蛋白纯化
研究起点
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国动物检疫
月刊
1005-944X
37-1246/S
16开
青岛市南京路369号
24-112
1982
chi
出版文献量(篇)
8034
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8
总被引数(次)
21278
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