硫酸盐还原菌氢化酶的分离纯化及酶学性质研究

• 作者: 常磊峰 邱广亮 陈香君
• 来源期刊: 内蒙古师范大学学报（自然科学汉文版）
• 学科: 化学
• 关键词: 硫酸盐还原菌 唯铁氢化酶 分离纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2008,（3）
• 所属期刊栏目: 生物学
• 页码范围: 412-416
• 页数: 5页
• 分类号: O629.8
• 字数: 3691字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1001-8735.2008.03.028

摘要

硫酸盐还原菌氢化酶上清液经硫酸铵沉淀、透析、DEAE 52阴离子交换层析和Sephadex G-150凝胶过滤层析纯化出氢化酶,纯化倍数为34.7,酶回收率为34.1%.对纯化酶性质进行研究,结果表明:该酶是由分子量为46KD和34KD的两个亚基构成的总分子量为80KD的αβ异二聚体;酶催化最适温度和pH值范围分别为45℃和6.5～8.5,在34~55℃和pH=6～9.2范围内具有较稳定的催化放氢活力;光谱扫描分析和激活剂及抑制剂测定表明该酶属含铁硫中心的唯铁氢化酶.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	邱广亮	内蒙古师范大学生命科学与技术学院	24	394	10.0	19.0
2	陈香君	内蒙古师范大学生命科学与技术学院	4	5	1.0	2.0
3	常磊峰	内蒙古师范大学生命科学与技术学院	2	5	1.0	2.0