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原文服务方: 西北药学杂志       
摘要:
目的分离纯化纳豆激酶并进行酶学性质研究.方法从纳豆中分离纯化具有纤溶活性的纳豆激酶,采用氯化钠溶液浸提、硫酸铵盐析及seph adexG-150凝胶过滤分离纯化纳豆激酶,纯化倍数50倍,纤维蛋白平板法测其比活.结果纳豆激酶比活为600 U%.酶学性质研究表明, 最适反应温度为50℃,55℃以下稳定,最适反应pH为8.0,在pH 6~10溶液中基本稳定,分子量约28 kD.酶作用机理初探表明,纳豆激酶不仅具有纤溶性,还有抗凝血性.结论纳豆激酶有可能成为新型溶栓药物.%.酶学性质研究表明, 最适反应温度为50℃,55℃以下稳定,最适反应pH为8.0,在pH 6~10溶液中基本稳定,分子量约28 k·mg-1,回收率40D.酶作用机理初探表明,纳豆激酶不仅具有纤溶性,还有抗凝血性.结论纳豆激酶有可能成为新型溶栓药物.
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文献信息
篇名 纳豆激酶的分离纯化及酶学性质研究
来源期刊 西北药学杂志 学科
关键词 纳豆激酶 分离纯化 酶学性质
年,卷(期) 2002,(4) 所属期刊栏目 中药及天然药物
研究方向 页码范围 155-157
页数 3页 分类号 R284.2
字数 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1004-2407.2002.04.006
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序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 党永 40 225 8.0 12.0
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研究主题发展历程
节点文献
纳豆激酶
分离纯化
酶学性质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
西北药学杂志
双月刊
1004-2407
61-1108/R
大16开
西安市雁塔西路76号西安交通大学(医学校区)《西北药学杂志》编辑部,
1986-01-01
chi
出版文献量(篇)
5378
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