重组粘质沙雷氏菌几丁质酶C的纯化及酶学性质

• 作者: 刘嘉 施腾鑫 李梓君 王珍珠 贺淹才
• 来源期刊: 华侨大学学报（自然科学版）
• 关键词: 粘质沙雷氏菌 重组 几丁质酶C 分离纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2010,（5）
• 页码范围: 552-556
• 分类号: TQ920.6|TQ929+.2
• 语种: 中文

摘要

为从已构建的重组大肠杆菌pET-22b-chiC获得高纯的几丁质酶C,通过降低培养温度,提高粘质沙雷氏菌几丁质酶C的可溶性表达.表达产物经镍柱亲和层析(IMAC)和Phenyl-Sepharose疏水层析(HIC)分离纯化后,得到电泳纯的几丁质酶.酶学性质研究表明,纯化的几丁质酶C为单体蛋白,相对分子质量为51.8 ku;最适pH值为5.0,最适温度为55 ℃,在55 ℃的条件下保温4 h后仍有90%以上的酶活力.研究结果还表明,Cu2+,Hg2+,Co2+,Mg2+对酶活力均有明显抑制作用,而Fe2+,Zn2+,Sn2+,Ba2+对酶活力有一定促进作用,Mn2+对酶活力明显促进作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	贺淹才	华侨大学化工学院	32	308	11.0	16.0
2	刘嘉	华侨大学化工学院	12	49	4.0	6.0
3	施腾鑫	华侨大学化工学院	5	18	3.0	4.0
4	李梓君	华侨大学化工学院	3	7	2.0	2.0
5	王珍珠	华侨大学化工学院	3	8	2.0	2.0