藻蓝蛋白裂合酶CpcS1与CpcT1的复合物初步研究

• 作者: 周明 夏坤 张娟 苏紫君
• 来源期刊: 华中师范大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: 藻蓝蛋白β亚基 裂合酶CpcSl和CpcTl 复合物 亲和层析
• 年，卷（期）: 2009,（3）
• 页码范围: 474-480
• 页数: 7页
• 分类号: Q814
• 字数: 6371字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1000-1190.2009.03.029

摘要

研究证实裂合酶CpcSl、CpcTl能分别催化藻蓝蛋白β亚基(简称CpcB)的两个色素结合位点(84位和155位)共价偶联藻蓝色素PCB(phycocyanobilin),但通过实验发现仅CpcSl和CpcTl共同催化CpcB无法生成天然构像的色素蛋白.为了挑选出辅助裂合酶,经过综合分析,筛选出6个与CpcSl、CpcTl同源的裂合酶.将编码裂合酶的基因按照本实验的需求,重新构建在其它载体上,在大肠杆菌BL21体内表达出蛋白后,分别与CpcSl、CpcTl混合·利用亲和层析分离,然后通过蛋白质电泳图谱初步分析裂合酶之间形成复合物的情况.能形成复合物的裂合酶,再与CpcSl、CpcTl及脱辅基蛋白共同转入大肠杆菌BL21体内进行体内重组研究.结果表明,CpcTl能分别与CpcSl、CpcT2、PecF形成复合物,但这些复合物均不能辅助催化CpcB生成天然产物.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	周明	华中农业大学生命科学技术学院	20	89	3.0	9.0
2	张娟	华中科技大学环境科学与工程学院	65	663	12.0	24.0
3	夏坤	华中科技大学环境科学与工程学院	4	11	1.0	3.0
4	苏紫君	华中科技大学环境科学与工程学院	2	1	1.0	1.0