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摘要:
小泛素修饰蛋白(Small Ubiquitin—like MOdifierSUMO)对靶蛋白的附着是诸多动态可逆修饰中的一种.它能帮助调节蛋白质的稳定性.活性和功能。在已知的SUMO底物中,大部分都可被结合SUMOE2的酶Ubc9所识别,这种酶可结合于共义四肽YKXE,这一过程通常需要含有磷酸化或带负电荷氨基酸的长结、构模序。但是,本研究表明.这种四肽可能并不如目前想象得那样重要。
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文献信息
篇名 SUMOs法分离底物
来源期刊 生物技术世界 学科 生物学
关键词 MOs法 底物 分离 修饰蛋白 SUMO UBC9 稳定性 蛋白质
年,卷(期) 2009,(3) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 82
页数 1页 分类号 Q55
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研究主题发展历程
节点文献
MOs法
底物
分离
修饰蛋白
SUMO
UBC9
稳定性
蛋白质
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术世界
月刊
1674-2060
11-5672/Q
大16开
北京海淀区学院南路86号
2007
chi
出版文献量(篇)
10646
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50
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