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摘要:
Nir2蛋白具有多个结构域,在生物体中可能发挥多种生理功能.通过MAD软件对大肠杆菌BL21(plys)原核表达的Nir2蛋白碳端进行的晶体结构分析结果显示,硒蛋氨酸取代蛋白晶体及未取代蛋白晶体同属空间群P2_12_12_1(晶胞参数a=109.468(A°), b=120.621(A°), c=70.315((A°)), α=β=γ=90°),分辨率分别为2.2(A°)和2.7(A°).一个不对称单位含有三个分子,含水量为48%.Nir2蛋白碳端由C片层和N片层构成,其中C片层与钙ATPase的催化区域P相似,N片层为许多不相关的功能性蛋白所共有.研究证明二者之间的静电作用是影响Nir2蛋白碳端与Pyk2 FERM区域结合的主要因素.
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文献信息
篇名 Nir2碳端结构域的晶体结构
来源期刊 四川大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 Nir2蛋白碳端结构域 晶体结构 静电作用 MAD
年,卷(期) 2009,(6) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 1887-1893
页数 7页 分类号 Q6
字数 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.0490-6756.2009.06.058
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 宋旭 四川大学生命科学学院四川省分子生物学与生物技术重点实验室 15 50 3.0 7.0
2 俸婷婷 四川大学生命科学学院四川省分子生物学与生物技术重点实验室 4 1 1.0 1.0
3 李灵 四川大学生命科学学院四川省分子生物学与生物技术重点实验室 23 107 6.0 10.0
4 杨元德 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
Nir2蛋白碳端结构域
晶体结构
静电作用
MAD
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
四川大学学报(自然科学版)
双月刊
0490-6756
51-1595/N
大16开
成都市九眼桥望江路29号
62-127
1955
chi
出版文献量(篇)
5772
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10
总被引数(次)
25503
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