α-突触核蛋白异常沉积后的成分改变

• 作者: 乔立艳 卢军
• 来源期刊: 科技导报
• 学科: 医学
• 关键词: α-突触核蛋白 溶酶体 Cathepsin D
• 年，卷（期）: 2009,（17）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 81-83
• 页数: 3页
• 分类号: R741.02
• 字数: 1824字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1000-7857.2009.17.020

摘要

神经元内α-突触核蛋白(α-syn)异常沉积见于许多神经系统变性疾病中,如帕金森氏病、路易体痴呆、多系统萎缩等.溶酶体酶是清除α-syn的主要途径之一.在溶酶体酶Cathepsin D(CD)缺乏的小鼠中,已经发现有α-syn异常沉积.为了明确溶酶体出现缺陷后,体内α-syn异常沉积的过程,对野生型和CD-/-小鼠的皮层作抗α-syn抗体的Western blot,分析了CD-/-小鼠大脑皮层内α-syn的成分改变.结果发现,α-syn单体在两种小鼠大脑皮层的可溶性和不溶性成分里均没有明显变化,α-syn其他成分CD-/-小鼠则比野生型明显增多,特别是在可溶性成分里的大小位于分子量25～37 kD之间,CD-/-小鼠有明显的带存在而野生型的没有.结果提示,溶酶体功能的正常对于α-syn的代谢有重要的作用.其功能的缺失主要是影响α-syn多倍体成分,推测体内正常的α-syn除了单体,也有多倍体存在.溶酶体功能的异常引起该平衡失调,导致大量的大分子量的α-syn异常出现,直至导致-syn聚集体的出现.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	卢军		10	78	4.0	8.0
2	乔立艳		14	40	3.0	6.0