荧光光谱法研究刺槐素与BSA的相互作用

• 作者: 万春鹏 周寿然 李强
• 来源期刊: 江西中医学院学报
• 学科: 医学
• 关键词: 刺槐素 牛血清蛋白 荧光光谱法
• 年，卷（期）: 2010,（6）
• 页码范围: 67-70
• 分类号: R285.5
• 字数: 3304字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1005-9431.2010.06.021

摘要

目的:研究刺槐素(ACA)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱学特性;方法:在模拟人体生理条件下(pH=7.4),应用荧光光谱法和紫外光谱法研究ACA与BSA的结合作用;结果:ACA可以通过静态猝灭使得BSA荧光强度减弱;在298 K下,ACA与BSA结合常数为1.13×105L/mol,结合位点数为1.011;结合距离为4.45 nm;ACA与BSA作用力主要为氢键和范德华力;ACA与BSA的同步荧光光谱表明,ACA与BSA的结合对蛋白质的构象未产生影响,其结合位点更接近于色氨酸;结论:ACA与BSA存在较强的结合作用,人体内必须的金属离子对ACA与BSA结合能力具有一定的影响.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	万春鹏	江西中医学院基础医学院	8	64	5.0	8.0
3	李强	南昌大学化学系	31	74	5.0	7.0
4	周寿然	江西中医学院基础医学院	10	61	5.0	7.0