GST-HPV18 E7 融合蛋白纯化及相互作用蛋白的检测

• 作者: 周乐 杨军 王一理 郑谨 闫小飞 陈晓黎
• 来源期刊: 中国皮肤性病学杂志
• 学科: 医学
• 关键词: 人乳头瘤病毒 表达 纯化 相互作用
• 年，卷（期）: 2010,（3）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 199-202
• 页数: 4页
• 分类号: R373|R392.13
• 字数: 4065字
• 语种: 中文

摘要

目的 筛选人类乳头瘤病毒(HPV)18E7相互作用蛋白质,为进一步研究HPV18E7的功能及致癌机理提供线索.方法 通过基因工程技术体外构建表达载体,诱导可溶性GST-HPV18E7融合蛋白的高效表达,glutathione Sepharose 4B亲和层析纯化,利用GST-pulldown 方法初步筛选与HPV18E7结合的蛋白质,并经双向电泳分离,质谱分析,用Mascot软件在蛋白质数据库中进行检索并鉴定.结果 纯化的GST-HPV18E7融合蛋白与CHO细胞相互作用后,捕获到与HPV18E7作用的蛋白质,经双向电泳分离得到分辨率较好的图谱,并对其中的26个蛋白质点进行分析,初步鉴定出19个涉及参与细胞的增殖、分化、细胞周期调控、免疫调节及物质代谢等方面的蛋白质.结论 所鉴定出的与HPV18E7相互作用的蛋白质,有望成为今后研究HPV致癌机理及抗病毒治疗的候选靶蛋白.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	杨军	西安交通大学医学院第二附属医院病理科	107	709	15.0	20.0
2	王一理	西安交通大学癌症研究所、生物医学信息工程教育部重点实验室	112	527	9.0	17.0
3	周乐	西安交通大学医学院第二附属医院神经外科	43	176	7.0	10.0
4	陈晓黎	西安交通大学医学院第二附属医院病理科	26	76	5.0	7.0