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摘要:
目的 筛选人类乳头瘤病毒(HPV)18E7相互作用蛋白质,为进一步研究HPV18E7的功能及致癌机理提供线索.方法 通过基因工程技术体外构建表达载体,诱导可溶性GST-HPV18E7融合蛋白的高效表达,glutathione Sepharose 4B亲和层析纯化,利用GST-pulldown 方法初步筛选与HPV18E7结合的蛋白质,并经双向电泳分离,质谱分析,用Mascot软件在蛋白质数据库中进行检索并鉴定.结果 纯化的GST-HPV18E7融合蛋白与CHO细胞相互作用后,捕获到与HPV18E7作用的蛋白质,经双向电泳分离得到分辨率较好的图谱,并对其中的26个蛋白质点进行分析,初步鉴定出19个涉及参与细胞的增殖、分化、细胞周期调控、免疫调节及物质代谢等方面的蛋白质.结论 所鉴定出的与HPV18E7相互作用的蛋白质,有望成为今后研究HPV致癌机理及抗病毒治疗的候选靶蛋白.
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内容分析
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文献信息
篇名 GST-HPV18 E7 融合蛋白纯化及相互作用蛋白的检测
来源期刊 中国皮肤性病学杂志 学科 医学
关键词 人乳头瘤病毒 表达 纯化 相互作用
年,卷(期) 2010,(3) 所属期刊栏目 基础研究
研究方向 页码范围 199-202
页数 4页 分类号 R373|R392.13
字数 4065字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 杨军 西安交通大学医学院第二附属医院病理科 107 709 15.0 20.0
2 王一理 西安交通大学癌症研究所、生物医学信息工程教育部重点实验室 112 527 9.0 17.0
3 周乐 西安交通大学医学院第二附属医院神经外科 43 176 7.0 10.0
4 陈晓黎 西安交通大学医学院第二附属医院病理科 26 76 5.0 7.0
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研究主题发展历程
节点文献
人乳头瘤病毒
表达
纯化
相互作用
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国皮肤性病学杂志
月刊
1001-7089
61-1197/R
大16开
陕西省西安市西五路157号
52-17
1987
chi
出版文献量(篇)
9358
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21
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