南极冰藻Chlamydomonas sp.ICE-L S-腺苷同型半胱氨酸水解酶基因的克隆及其生物信息学分析

• 作者: 丁燏 吴灶和 王金慧 简纪常
• 来源期刊: 中国水产科学
• 学科: 生物学
• 关键词: Chlamydomonas sp. ICE-L S-腺苷同型半胱氨酸水解酶 克隆 三维结构 生物信息学
• 年，卷（期）: 2011,（6）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 1234-1242
• 分类号: Q93
• 字数: 5792字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3724/SP.J.1118.2011.01234

摘要

S-腺苷同型半胱氨酸水解酶(S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase,SAHH)是一种细胞内广泛存在的酶,在调节生物体转甲基化反应中占据重要地位.本研究通过RT-PCR及RACE-PCR技术克隆了南极冰藻(Ch lamydomonassp.ICE-L)S-腺苷同型半胱氨酸水解酶全序列,命名为ICE-LSAHH.ICE-LSAHH全长1844 bp,包括5’非编码区36 bp,3 ’非编码区344 bp,含有一个较长的poly(A)尾.开放阅读框1461bp,编码487个氨基酸.根据推导的氨基酸序列预测其分子量为53.0 kD,理论等电点为5.16.SignalP 3.0、TMHMM Server v.2.0、NetNGlyc l.0和NetPhos2.0预测结果显示,ICE-LSAHH蛋白不存在信号肽与跨膜区,含有1个N-糖基化位点及23个磷酸化位点.利用ClastalX 2.0及MEGA 5.0软件,以邻位相连法对南极冰藻及其他物种SAHH构建系统进化树,结果显示,ICE-LSAHH与杜氏盐藻(Dunaliella salina)、莱茵衣藻(Chlamydomonas reinhardtii)、小球藻(Chlorella variabilis)等有较近亲缘关系.利用SWISS-MODEL程序和PyMOL Viewer软件成功模拟了ICE-LSAHH蛋白亚基的三维结构,该结构包括20个α-螺旋和12个β-折叠,且存在3个结构域:N端底物结合域、NAD结合域和C端域.可见,SAHH基因存在于南极冰藻并进行了有效的表达,该蛋白定位于细胞质,进一步证实SAHH是一个进化上比较保守的蛋白.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	吴灶和	广东海洋大学水产学院	48	554	15.0	21.0
5	简纪常	广东海洋大学水产学院	16	152	7.0	12.0
9	丁燏	广东海洋大学水产学院	17	64	3.0	7.0
11	王金慧	广东海洋大学水产学院	3	12	2.0	3.0