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摘要:
利用Phyre网络服务器,构建嗜热酯酶EstTs1的三维结构,并通过分子动力学优化构型,得到了可靠的构型.分子对接研究表明,p-硝基苯基丁酸酯是EstTs1的最适底物,其大小正适合EstTs1的活性口袋.Thr111是底物与酶结合的重要残基,与底物形成了氢键; Ser85是重要的催化残基.
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角色
固定化嗜热酯酶催化合成己酸乙酯
固定化
嗜热酯酶
己酸乙酯
酯化
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 嗜热酯酶EstTs1的远源三维结构模建及分子对接
来源期刊 吉林大学学报(理学版) 学科 化学
关键词 远源三维结构模建 分子对接 嗜热酯酶EstTs1
年,卷(期) 2011,(6) 所属期刊栏目 化学
研究方向 页码范围 1131-1135
页数 分类号 O623
字数 2373字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 刘景圣 吉林农业大学食品科学与工程学院 154 848 16.0 22.0
2 詹冬玲 吉林农业大学食品科学与工程学院 40 122 6.0 9.0
3 韩葳葳 吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室 16 26 4.0 4.0
4 邵鸿泽 吉林农业大学食品科学与工程学院 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
远源三维结构模建
分子对接
嗜热酯酶EstTs1
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
吉林大学学报(理学版)
双月刊
1671-5489
22-1340/O
大16开
长春市南湖大路5372号
12-19
1955
chi
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